F Troncoso, María T Elola, Ada G Blidner, Luciana Sarrias , María V Espelt , Gabriel A Rabinovich. El universo de los ligandos de unión a galectina y sus funciones en la salud y la enfermedad", J Biol Chem. 2023 ;299(12):105400. Departamento de Química Biológica, Facultad de Farmacia y Bioquímica, Universidad de Buenos Aires, Instituto de Química y Fisicoquímica Biológicas (IQUIFIB) Prof Alejandro C. Paladini, CONICET, Universidad de Buenos Aires. Laboratorio de Glicomedicina, Instituto de Biología y Medicina Experimental (IBYME-CONICET), Buenos Aires, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, Argentina
Resumen ChatGeminis 2.5
El artículo analiza las Galectinas, una familia de proteínas que se unen a glicanos. Estas proteínas son cruciales para diversos procesos biológicos, como la reparación tisular, la adipogénesis, la homeostasis de las células inmunitarias, la angiogénesis y el reconocimiento de patógenos.
Los puntos claves
Papel en la salud y la enfermedad: Las galectinas desempeñan un papel fundamental en diversos procesos biológicos. Sin embargo, su desregulación y la de sus ligandos se relacionan con diversas patologías, como el cáncer, la inflamación autoinmune, las infecciones, la fibrosis y los trastornos metabólicos.
Mecanismo de acción: Las galectinas interactúan mediante interacciones proteína-glicano o proteína-proteína, influyendo en el inicio, la perpetuación y la resolución de estos procesos biológicos y patológicos. Esto sugiere su potencial para el seguimiento y el tratamiento de enfermedades.
Complejidad y desafíos: A pesar del progreso significativo en la comprensión de las galectinas, aún se está desarrollando una comprensión completa de su biología y potencial terapéutico debido a su diversidad, numerosos objetivos celulares y promiscuidad de receptores.
Enfoque del artículo: El artículo se centra específicamente en discutir los múltiples ligandos de unión de galectina encontrados en diferentes tipos de células y sus contribuciones a entornos fisiológicos y patológicos seleccionados.
Implicaciones futuras: comprender la base molecular de las interacciones galectina-ligando, incluida su dependencia de glicano, la naturaleza bioquímica de receptores específicos y los eventos de señalización subyacentes, podría ayudar a desarrollar estrategias terapéuticas racionales para una amplia gama de condiciones patológicas.
Resumen del articulo
Las galectinas, una familia de proteínas de unión a glicanos conservadas evolutivamente, desempeñan un papel fundamental en diversos procesos biológicos, como la reparación tisular, la adipogénesis, la homeostasis de las células inmunitarias, la angiogénesis y el reconocimiento de patógenos. La desregulación de las galectinas y sus ligandos se ha observado en una amplia gama de afecciones patológicas, como el cáncer, la inflamación auto inmune, las infecciones, la fibrosis y los trastornos metabólicos. Mediante interacciones proteína-glicano o proteína-proteína, estas lectinas endógenas pueden influir en el inicio, la perpetuación y la resolución de estos procesos, lo que sugiere su posible papel en el seguimiento y el tratamiento de enfermedades. Sin embargo, a pesar de los considerables avances, no se ha alcanzado una comprensión completa de la biología y el potencial terapéutico de las galectinas debido a su diversidad, la multiplicidad de dianas celulares y la promiscuidad de sus receptores. En este artículo, analizamos las múltiples parejas de unión a galectinas presentes en diferentes tipos celulares, centrándonos en su contribución a determinados contextos fisiológicos y patológicos. Comprender las bases moleculares de las interacciones galectina-ligando, particularmente su dependencia de glicano, la naturaleza bioquímica de receptores seleccionados y los eventos de señalización subyacentes, podría contribuir al diseño de estrategias terapéuticas racionales para controlar una amplia gama de condiciones patológicas.
Introducción
Las galectinas son una familia de proteínas de unión a glicanos conservadas evolutivamente que reconocen múltiples unidades de N- acetil-lactosamina (LacNAc, Galβ1,4GlcNAc) presentes en N- y O -glicanos en los glicoconjugados de la superficie celular. Estas lectinas se definen por al menos un dominio de reconocimiento de carbohidratos (CRD) con afinidad por β-galactósidos y motivos de secuencia conservados.
Hasta la fecha, se han descrito 15 galectinas en mamíferos y según sus características estructurales, se clasifican en tres grupos: las galectinas “prototipo” (galectina-1, galectina-2, galectina-5, galectina-7, galectina-10, galectina-11/-15, galectina-13, galectina-14 y galectina-16) contienen un CRD y pueden dimerizar; Las galectinas de tipo repetición en tándem (galectina-4, galectina-6, galectina-8, galectina-9 y galectina-12) contienen dos CRD distintos en tándem, conectados por un péptido conector; y la galectina-3 de tipo quimera, que consiste en tramos cortos inusuales ricos en prolina y glicina fusionados al CRD. En particular, se han identificado en tejidos humanos las galectinas-1, 1-2-3-4-7-8 -9-10-12-13-14- y 16 ......
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Nueva presentación el 12 de Julio
Cordiales saludos.
Dr. Anibal E. Bagnarelli,
Bioquímico-Farmacéutico,UBA.
Ciudad de Buenos Aires, R. Argentina